ФЕРМЕНТ-специфические белки, способные во много раз ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах, не входя при этом в состав конечных продуктов реакции, то есть являющиеся биологическими катализаторами
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА-Участок молекулы фермента, который специфически взаимодействует с субстратом, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие её с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа
Активность ферментов может быть усилена, ослаблена или подавлена за счет влияния ряда факторов (температуры, рН, наличия активаторов и ингибиторов, концентрации субстрата и фермента).
При повышении температуры наблюдается необратимая инактивация, фермент свою активность не может восстановить. Повышение температуры тела(лихорадочное состояние) ускоряет биохимические реакции, катализируемые ферментами, при этом наблюдается повышенный расход эндогенных субстратов в клетке, которые необходимо восполнять поступлением с пищей
На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в 1961 году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:
первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
второе число указывает на подкласс, к которому принадлежит данный энзим;
третье число – подкласс описываемого фермента;
и четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому он принадлежит.
Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:
Оксидоредуктазы – энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
Трансферазы – класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
Гидролазы – энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
Лиазы – класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
Изомеразы – энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
Лигазы, иначе именуемые синтетазами – класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.
КОФАКТОР ФЕРМЕНТА-это небелковое (неаминокислотное) химическое соединение, органической или неорганической природы, связывающееся (плотно или свободно) с белками (обычно ферментами), необходимое для выполнения белком своей биологической функции.
Answers & Comments
Ответ:
Объяснение:
ФЕРМЕНТ-специфические белки, способные во много раз ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах, не входя при этом в состав конечных продуктов реакции, то есть являющиеся биологическими катализаторами
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА-Участок молекулы фермента, который специфически взаимодействует с субстратом, называется активным центром. Активный центр – это уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие её с молекулой субстрата и принимающая прямое участие в акте катализа
Активность ферментов может быть усилена, ослаблена или подавлена за счет влияния ряда факторов (температуры, рН, наличия активаторов и ингибиторов, концентрации субстрата и фермента).
При повышении температуры наблюдается необратимая инактивация, фермент свою активность не может восстановить. Повышение температуры тела(лихорадочное состояние) ускоряет биохимические реакции, катализируемые ферментами, при этом наблюдается повышенный расход эндогенных субстратов в клетке, которые необходимо восполнять поступлением с пищей
На собрании V Международного биохимического союза, прошедшем в Москве в 1961 году, была принята современная классификация ферментов. Данная классификация подразумевает их деление на классы, в зависимости от типа реакции, в которой энзим выступает катализатором. Кроме того, каждый класс ферментов делится на подклассы. Для их обозначения используется код из четырех чисел, разделенных точками:
первое число обозначает механизм реакции, в которой фермент выступает катализатором;
второе число указывает на подкласс, к которому принадлежит данный энзим;
третье число – подкласс описываемого фермента;
и четвертое – порядковый номер энзима в подклассе, к которому он принадлежит.
Всего в современной классификации ферментов выделяют шесть их классов, а именно:
Оксидоредуктазы – энзимы, выступающие катализаторами в различных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
Трансферазы – класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
Гидролазы – энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
Лиазы – класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается семь подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
Изомеразы – энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу к ним относятся только сложные ферменты.
Лигазы, иначе именуемые синтетазами – класс, включающий шесть подклассов и представляющий энзимы, катализирующие процесс соединения двух молекул под воздействием АТФ.
КОФАКТОР ФЕРМЕНТА-это небелковое (неаминокислотное) химическое соединение, органической или неорганической природы, связывающееся (плотно или свободно) с белками (обычно ферментами), необходимое для выполнения белком своей биологической функции.